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Clase 3 | Fibrina – Fibrinógeno

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Clase 3 | Fibrina – Fibrinógeno

La malla de fibrina es el resultado de la polimerización del fibrinógeno para la creación del soporte del tapón hemostático. Es una red de tipo proteica que varía según las características del medio fisiológico, resultando siempre en redes diferentes con características diferentes.

 

Veamos la estructura del fibrinógeno.

Fibrinogeno

Es una glicoproteína de gran tamaño, aproximadamente 340 KD. Se pueden distinguir tres cadenas diferentes Aa (color verde), Bβ (color azul) y g (color roja) unidas por puentes bisulfuro. Como se puede visualizar es una molécula de estructura alargada pudiendo delimitar un dominio central, denominado Dominio E, y dos dominios laterales o Dominios extremos: Dominio D. Entre el Dominio E y el Dominio D se encuentran las tres cadenas entrelazadas formando una a-hélice. La secuencia de aminoácidos de las cadenas que forman parte del fibrinógeno no es constante, lo que le confiere pesos moleculares, cargas y funciones diferentes según la estructura.

Formación de la Fibrina

La malla o red de fibrina se forma por la acción de la trombina y el Factor XIII. El fibrinógeno soluble se convierte en fibrina insoluble.

Formacion del Coagulo de Fibrina

Este proceso ocurre básicamente en tres etapas: proteolisis del fibrinógeno por acción de la trombina, polimerización de los monómeros de fibrina y finalmente estabilización de la red de fibrina por el Factor XIII.

Proceso Fibrinogeno

En primer lugar la trombina cliva los cuatro enlaces de los extremos amino terminales de las cadenas Aa y Bβ de la molécula de fibrinógeno, liberando los fibrinopéptidos A (FA) y B (FB). Los monómeros de fibrina se ubican por su densidad de carga, permitiendo que los nuevos sitios A y B interactúen con los sitios complementarios D de cadenas vecinas, formando así una doble cadena compuesta de monómeros alineados. Este proceso continúa, se unen otros monómeros por contacto D-D con otros monómeros contiguos (misma hilera), además de uniones D-E entre monómeros adyacentes (hileras diferentes). El extremo carboxi-terminal de la cadena g tiene al menos 5 sitios de unión a dominios E de otros monómeros y permite la formación de una estructura tridimensional de la fibrina. Este proceso forma largas fibras que pueden a su vez ensamblarse lateralmente con otras generando fibras más gruesas.

Este proceso es lo que lleva a la generación de diferentes tipos de fibras en calidad y longitud y explica en parte la diversidad de mallas de fibrina que se han encontrado.

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